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研究背景

堅固穩定的水下膠在工業和生物醫學領域以及日常生活中有著重要的應用。然而，為干燥應用開發的合成粘合劑通常在高濕度條件下表現不佳，因為它們傾向于與水而不是材料表面相互作用。

即使某些粘合劑系統能夠穿透固體表面的水合層，但在長期應用過程中，由于水合作用和水的分解，大部分固化膠水也會逐漸分解。相比之下，自然界中強大的水下粘附無處不在，從微觀的細胞粘附到宏觀的海洋生物與外部宿主的粘附。

受這些生物的啟發，一系列杰出的水下粘附系統通過兒茶酚群、聚電解質組裝體和超分子結構的奇妙混合而精心編排。大多數系統都存在成本高、低原子經濟性、操作繁瑣、兒茶酚基氧化、腫脹導致粘連性降低等缺點。更重要的是，很少有蛋白質基粘合劑在水中具有與天然生物膠相媲美的粘附強度和穩定性。

成果簡介

生物分泌的水下黏附蛋白極大地激發了水下膠的發展。然而，除了貝類黏附蛋白、甲殼膠結蛋白、卷曲蛋白及其相關重組蛋白等特殊的蛋白質外，一般認為，這些蛋白質是由貝類黏附蛋白、甲殼膠結蛋白、卷曲蛋白及其相關重組蛋白等組成的，因此，這些蛋白質不能轉化為水下膠。

近日，陜西師范大學楊鵬教授課題組證明了未折疊的普通蛋白質在水中通過淀粉樣聚集表現出對表面的高親和力和強大的內部凝聚力。以牛血清白蛋白(BSA)為模型蛋白，通過剪切二硫鍵，并用三氟乙醇(TFE)和尿素等穩定劑維持其未折疊狀態，得到穩定的未折疊蛋白。

穩定劑在水中的擴散使未折疊蛋白質的疏水性殘基暴露出來，并使未折疊蛋白質聚集成固體塊。因此，可以用幾十種常見的蛋白質制備出一種堅固穩定的水下膠水。這種策略破譯了普通蛋白質的一般密碼，從而從豐富的生物質中構建出堅固的水下膠。

這項工作以“Synthesis of robust underwater glues from common proteins via unfolding-aggregating strategy”為題發表在國際頂級期刊《Nature Communications》上。祝賀！

楊鵬教授，2006年北京化工大學高分子化學與物理博士畢業，師從楊萬泰院士。之后赴德國馬普研究所膠體與界面部、美國杜克大學和日本東京大學做博士后研究。2022年入選美國斯坦福大學發布的“全球2%頂尖科學家”榜單。據陜西師范大學官網報道，化學化工學院楊鵬教授的“生物大分子可控聚集與界面粘附”項目，實現了學校自主培養的國家杰出青年科學基金項目的歷史性突破。

圖文導讀

圖1. 胰島素的展開和聚集過程及其黏附行為的MD模擬

圖2. BSA的展開和固化

在這項工作中，作者發現淀粉樣蛋白介導的生物粘附機制包括構象導向的粘附增強，將普通蛋白質轉化為可靠的水下膠。基于這一原理，開發了一種簡單的展開-聚集策略，同時為蛋白質基水下膠提供高表面親和力和強內部凝聚力。

具體來說，普通蛋白質通過裂解其天然二硫鍵展開，并通過與穩定劑相互作用穩定為單分子展開狀態。與天然蛋白相比，穩定的蛋白鏈有更多的功能基團向外暴露，顯著提高了鏈的自由度。

因此，一旦穩定劑通過與水的快速交換被去除，具有柔性鏈自由的未折疊蛋白質可以通過沿蛋白質鏈暴露的官能團與表面充分相互作用。在這種情況下，蛋白鏈之間通過淀粉樣蛋白結構形成的分子間相互作用以及蛋白鏈與表面之間促進界面粘附的相互作用都得到了高度加強。

根據這一規律，數十種常見的蛋白質和含蛋白質的生物液體可以轉化為堅固的水下膠，具有前所未有的高粘附強度(比貽貝粗線強20倍)和穩定性(至少在水下浸泡2年)。該體系成本低、原子經濟性高、工藝簡單、水下附著力強、穩定性好，可顯著降低水下膠的制造門檻。這一發現突出了蛋白質構象控制在水下生物膠設計中的作用，這一點迄今尚未得到充分認識。

粘附相關蛋白通常是非結構化的，提供更靈活的分子鏈，可以聚集成具有粘附能力的固化塊。因此，人們推測，將普通蛋白質轉化為水下膠的關鍵過程是蛋白質展開。一般來說，蛋白質的生理結構是通過分子內二硫鍵和一些非共價相互作用(包括靜電、疏水和氫鍵相互作用)來穩定的。

因此，為了獲得未折疊的蛋白質，二硫鍵被切割，穩定劑，如三氟乙醇(TFE)或尿素，比水更有利于包圍蛋白質鏈，被用來屏蔽蛋白質鏈之間的非共價相互作用，以穩定未折疊的蛋白質，防止聚集。以小蛋白胰島素(1.4 kDa)為模型蛋白，以TFE為典型穩定劑進行理論分析。

通過切斷所有二硫鍵并將蛋白質溶解在TFE水溶液中(體積為80%)，進行了胰島素的分子動力學(MD)模擬。和觀察到的旋轉半徑(R_g)和溶劑可及表面積(SASA)的增加表明，胰島素的每條鏈逐漸延伸和分離。由于TFE的兩親性，TFE中的親水羥基傾向于與蛋白質的親水殘基相互作用，而TFE中的氟烷基則優先與蛋白質的疏水殘基相互作用。

這樣，TFE分子密集聚集在胰島素多肽鏈周圍，屏蔽了蛋白鏈之間的非鍵相互作用。結果，分子間氫鍵數量顯著減少，疏水和靜電相互作用減弱。這些結果表明，通過篩選分子間相互作用，蛋白質溶液中二硫鍵的斷裂和TFE的存在可以產生穩定的未折疊蛋白質相。

圖3. 未折疊蛋白基水下膠的性能研究

圖4. 未折疊BSA膠的應用

圖5. 未折疊BSA膠的固化過程及固化膠的內部結構和表面化學特性

除了具有較強的體內聚力外，未折疊蛋白膠的界面粘附力還來自于膠表面的一系列官能團，包括-NH₂、-COOH、-OH、-SH、-(CH)_n、-CH₃和芳香環，這支持了配體鍵、靜電相互作用、氫鍵以及與金屬、有機和無機材料表面的疏水相互作用的共同貢獻。

實際上，從飛行時間二次離子質譜(TOF-SIMS)(圖5h)和X射線光電子能譜(XPS)結果可以看出，固化后的膠水表面富集了各種化學基團。表面上這些豐富的親疏水化學基團可以為氫鍵以及靜電和疏水相互作用提供大量的位點，從而提供相當大的界面附著力。

因此，我們將這種基于蛋白質的膠水在水下的強附著力歸因于兩個因素(圖5i)。一是固化膠內部含有大量富β-片的納米晶體，具有較高的體積強度，而充水細胞的存在又提高了固化膠的韌性。二是在與底物接觸的膠表面有豐富的化學基團，可以產生大量的各種強的非共價相互作用。

總結展望

總之，作者通過提供一種通用的展開聚合策略，將常見的商業蛋白質轉化為水下膠，克服了只有某些特定的蛋白質才能表現出水下粘附性的限制。與其他需要特定官能團、聚合物網絡結構或材料幾何形狀的受大自然啟發的水下膠水不同，我們的膠水是由相當普通的商業蛋白質通過溶劑介導的穩定-生物聚合物鏈聚集而制成的。

通過這種一般策略，數十種常見的蛋白質及其混合物首先被溶劑展開并穩定以抑制聚集，然后，未折疊的蛋白質通過溶劑穩定劑的逐漸擴散在水中進行可控的淀粉樣蛋白聚集。

在這一過程中，未折疊的蛋白質鏈暴露出的柔性疏水區域可以干燥潮濕的表面，然后動態調整親疏水殘基，使其更好地與固體表面相互作用，從而提供強大的界面附著力。

此外，固化后的膠水呈現出海島結構，其中淀粉樣納米晶體提供了強大而大量的交聯點，以確保堅韌的內部凝聚力。強大的界面附著力和內聚力使這種膠水具有高強度和優異的粘接穩定性，可抵抗極端條件(至少2年的水下浸泡)。

該膠可分為帶式、填充式、粘合式三種類型，以滿足不同的要求。這一策略證實了控制生物聚合物鏈的構象變化對于水下粘附非常重要，而不是僅僅引入一些特定的基團或結構。這可能為定向構象的水下粘附開辟一個新的領域。

文獻信息

Synthesis of robust underwater glues from common proteins via unfolding-aggregating strategy. (Nat. Commun. 2023, DOI: 10.1038/s41467-023-40856-z)

https://www.nature.com/articles/s41467-023-40856-z

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