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微粒甲烷單氧酶（pMMO）是甲烷營養細菌C₁代謝途徑中的第一種酶。由于這種酶在接近室溫下有效地將甲烷轉化為甲醇，因此它已成為理解這種困難的C₁化學的范例。pMMO是一種具有三個亞基（PmoB、PmoA和PmoC）和12-14個銅分布在不同位點的膜結合蛋白。X射線晶體結構僅在三個位點顯示三個單核銅，既沒有揭示活性位點的位置，也沒有揭示酶的催化機制。近日，臺灣中央研究院S. I. Chan、S. S.-F. Yu和W.-H. Chang（共同通訊作者）等人報道了一種來自莢膜甲基球菌（Bath）的2.5 ?的全息pMMO的cyro-EM結構，并開發了定量靜電勢分析以仔細檢查非蛋白質密度以獲取銅輔因子的特征。

研究結果證實了A位點的單核Cu^I，解析B位點的兩核Cu^Is，并在膜（D位點）內的PmoA/PmoC界面和PmoB的暴露于水的C端子域中發現了額外的Cu^I簇（E簇）。

圖1. 原聚體原子模型中的銅中心和水

總之，這些發現完成了pMMO催化轉化所需的最少銅因子集，根據之前提出的機制背后的化學原理，提供了對甲烷氧化催化機制的一個概貌。

圖2. D位點pMMO的結構

Copper Centers in the Cryo-EM Structure of Particulate Methane Monooxygenase Reveal the Catalytic Machinery of Methane Oxidation. J. Am. Chem. Soc., 2021, DOI: 10.1021/jacs.1c04082.

https://doi.org/10.1021/jacs.1c04082.

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JACS：微粒甲烷單氧酶低溫電鏡結構中的銅中心揭示了甲烷氧化的催化機制

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